胃蛋白酶的有關知識
更新時間:2017-03-08 點擊次數:1949次胃蛋白酶(英文名稱:Pepsin)是一種消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主細胞(gastric chief cell)所分泌,功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。主細胞分泌的是胃蛋白酶原,胃蛋白酶原經胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶,胃蛋白酶不是由細胞直接生成的。
胃蛋白酶生物試劑方法
目前,國內生物試劑胃蛋白酶有單一生物試劑和胃蛋白酶、胃膜素聯產兩種工藝。
胃蛋白酶作用方法
胃蛋白酶應保存在低溫環境中(-20℃至-80℃),以防止其發生自降解。儲存于pH值大于11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生;當pH值回到6時,胃蛋白酶的活性即可恢復。
胃內的消化主要是對蛋白質初步分解,胃蛋白酶具有分解蛋白質的作用,但從主細胞分泌出的胃蛋白酶是以無活性的酶原存在,必須依據胃酸激活并提供作用環境,因此鹽酸
激活胃蛋白質酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性環境,是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主細胞分泌,在pH1.5~5.0條件下,被活化成胃蛋白酶,將蛋白質分解為胨,而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。
胃蛋白酶活化過程
胃蛋白酶先是表達為酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體,其一級結構比胃蛋白酶多出了44個氨基酸。在胃中,胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸(由胃壁細胞所釋放)中的鹽酸后被激活。當胃對食物進行消化時,在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下,啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。 在鹽酸所創造的酸性環境中,胃蛋白酶原發生去折疊,使得其可以以
自催化方式對自身進行剪切,從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨后,生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切,將44個氨基酸殘基切去,產生更多的胃蛋白酶。這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制,避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化,是一種保護機制。
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